propiedades de las enzimas

Enzimas

Las enzimas son catalizadores biológicos selectiva y de gran eficiencia

• las enzimas son proteínas que pueden acelerar reacciones.
• las enzimas son muy especifica.
• las enzimas catalizan reacciones bajo condiciones moderadas.

James B. Summer estudio la primera enzima UREASA y demostró que era una proteína . algunas enzimas que son proteínas :Pepsina, tripsina, Quimiotripsina, Carboxipeptidasa, NADPH oxidasa.

Propiedades principales de las enzimas

• Pueden desempeñar como catalizadores.
• catalizan reacciones muy especifica.
• pueden acoplar reacciones .
• su actividad pueden ser regulada.





          Las enzimas son proteínas que incrementan la velocidad de una reacción química y no se consumen durante la misma.

Las seis clase de enzimas:

LA OXIDOREDUCTASA   

Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general: AH2 + B A + BH2 Ared + Box Aox + Bred Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa. LA TRANSFERASA  Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro, según la reacción: A-B + C A + C-B Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción representada en la Figura de la derecha: glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato LA HIDROLASA es la que cataliza la hidrolisis . son uma clase especial de transferasa donde el agua sirve de aceptor del grupo traansferido .la pirofosfatasa es un ejemplo de una hidrolasa  LAS LIASAS  catalizan la lisis del sustrato , al generar enlaces doble son reacciones de eliminación, no hidrolitica y no oxidante. la enzima mas sobre saliente es la piruvato descarboxilasa .   LAS ISOMERASAS  catalizan cambios estructurales dentro de una misma molécula un ejemplo de estas enzimas es la alanina racemasa. LAS LIGASAS  catalizan la ligadura o union de los sustratos , esta reaccion necesita un suministro de energia potencial quimica de un nucleosido trifosfato. ECUACION DE MICHAELIS-MENTEN           Michaelis y Menten propusieron un modelo simple para explicar la mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas. En este modelo la enzima se combina reversiblemente con su substrato para formar el complejo enzima-sustrato (ES) que subsecuentemente se rompe para formar el producto, hecho que regenera a la enzima. El modelo  para una molécula de sustrato se muestra a continuación:                                                              en donde:      S es el substrato                     E es la enzima ES es el complejo enzima substrato o complejo de Michaelis y Menten k1,k-1 y k2  son las constantes de velocidad de la reacción. La ecuación de Michaelis y Menten describe como varía la velocidad de reacción con la concentración de sustrato:                                                                       en donde:     v0 es la velocidad inicial de la reacción                     Vmax es la velocidad máxima                     Km es la constante de Michaelis y Menten=                      [S] es la concentración de sustrato  Inhibición competitiva El inhibidor se une al enzima reversiblemente en el mismo sitio que es substrato y por tanto inhibidor y substrato compiten por el mismo sitio.  La constante KI es la constante de disociación del complejo EI; KI = [E][I]/[EI]. La siguiente expresión da la ecuación de la velocidad de reacción inhibida. En su determinación se ha tenido en cuenta que el enzima puede estar en el medio como enzima libre, como complejo ES o como complejo EI ([E]o = [E] + [ES] + [EI])                     La comparación de la ecuación anterior con la de Michaelis de la reacción no inhibida, indica que la constante catalítica no se ve modificada por la presencia del inhibidor, mientras que la constante de Michaelis del nuevo sistema es mayor que la del sistema no inhibido en un factor (1 + [I]/ KI). En la figura de la izquierda se representa la doble inversa del sistema no inhibido y del inhibido competitivamente a una concentración dada de inhibidor. Para otra concentración distinta de inhibidor [I]', la pendiente de la representación será mayor si [I]'>[I] y viceversa  Inhibición no competitiva En la inhibición no competitiva, el inhibidor no se une al mismo sitio que el sustrato. Un esquema cinético general para este tipo de inhibición no competitiva es: El caso más simple de este tipo de mecanismos es cuando el inhibidor y el substrato tienen la misma tendencia a unirse al complejo enzima-substrato o al enzima-inhibidor respectivamente, que al enzima libre. Es decir KM = KIM y KI = KSI. Si, además, el complejo ESI es improductuvo (k' = 0), la ecuación de velocidad que se obtiene es: Su comparación con la ecuación de Michaelis del sistema no inhibido indica que, mientras la constante de Michaelis de ambos sistemas no varía, la constante catalítica en el caso de inhibición es más pequeña en un factor (1 + [I]/ KI). En la figura de la derecha se representa la doble inversa del sistema no inhibido y del inhibido no competitivamente a una concentración dada de inhibidor. Para otra concentración distinta de inhibidor [I]', la pendiente y la ordenada en el origen de la representación serán mayores si [I]'>[I] y viceversa  Inhibición acompetitiva En la inhibición acopetitiva, el inhibidor no se une en el mismo sitio que el sustrato, pero su unión al enzima aumenta la afinidad del sustrato por el enzima, dificultado su disociación e impidiendo la formación de los productos. En el esquema cinético más sencillo puede suponerse que el inhibidor se une al complejo de Michaelis ES, pero no al enzima y que el complejo ESI es improductivo. Mecanismo enzimático   el mecanismo de reacción es una de las descripciones detalladas de los eventos moleculares , atómicos e incluso subatómicos que suceden durante la reacción. se debe identificar: los reactivos los productos todos los compuestos intermedios modos químicos de la catálisis enzimática residuos polares de aminoácidos en sitios activo residuos hidrofobicos de aminoácidos . residuos polares ionizable H2O forman parte del centro catalítico de la enzima. catálisis acido-base la aceleración de una reacción se debe a la transferencia catalítica de un protón catálisis covalentes se unen a un sustrato en forma covalente a la enzima y se forma un compuesto intermediario reactivo. influencia del pH  sobre la velocidades de las reacciones enzimáticas. cuando el pH optimo , a la mitad entre los dos valores de pKa , la mayor cantidad de molécula de enzima esta en forma activa . modos de enlazamiento en la catálisis enzimática el efecto de la proximidad enlazamiento débil del sustrato con la enzima ajuste inducido estabilidad del estado de transición MEDICAMENTO QUE SON ENZIMAS  ENZYPRIDE® Enzimático - Regulador digestivo y antiflatulento COMPOSICION: Cada gragea contiene: Pancreatina............................................................. 400 mg (Corresponde en contenido mínimo por gragea a: Amilasa 11,000 U. FIP, Proteasa 800 U. FIP, Lipasa 12,500 U. FIP). Dimetilpolisiloxano............................................... 60 mg Bromopride................................................................... 5 mg INDICACIONES: -       Antiemético, antiflatulento, regulador del vaciamiento gástrico o cuando éste semanifiesta debido a deficiencias enzimáticas. -       Trastornos de la digestión de proteínas, grasas e hidratos de carbono como consecuencia de insuficiencia excretora del páncreas, especialmente cuando éstos se presentan con aerofagia, meteorismo y flatulencia.   Actualmente casi todos nosotros hemos oído hablar de los beneficios de cuidar de la flora intestinal, y de los famosos “bichitos” que en ella podemos encontrar. Estos habitantes de nuestro intestino no son más que un conjunto de bacterias, que viven en perfecto equilibrio, cada una realizando su función y compartiendo cada uno su espacio, siempre y cuando  la salud de nuestro intestino sea buena. Este conjunto de bacterias, llamada microbiota, se encarga de mantener activas nuestras defensas, regular el tránsito intestinal, y ayudar a digerir y absorber los nutrientes que ingerimos. En el proceso de la digestión cobran especial importancia las llamadas enzimas digestivas, que se encuentran de manera natural en nuestro sistema digestivo y que tienen como principal función la de romper en moléculas más pequeñas a aquellas de gran medida que ingerimos a través de los alimentos para que las podamos absorber fácilmente. El propio envejecimiento y algunos trastornos en nuestro sistema digestivo puede hacer que nos falte la concentración de enzimas necesarias para poder llevar con éxito el proceso de la digestión, provocando que estas sean digestiones largas y  difíciles y que aparezca flatulencia, e incluso astenia y reacciones alérgicas. ¿Cómo se si necesito  tomar probióticos? Algunos factores como la diarrea, los gases, alergias, bajadas de defensas recurrentes, o haber sufrido una gastroenteritis  pueden ser una señal de alarma que nos indique que nuestro sistema digestivo necesita mejorar su flora intestinal. Kyo·Dophilus es un complemento alimenticio a base de tres cepas bacterianas y enzimas digestivas que ayuda a regenerar la flora intestinal beneficiosa y a facilitar el proceso de la digestion.

carbohidratos

Los Carbohidratos

Loscarbohidratos,también conocidos como hidratos de carbono,glúcidos o azucares son sustancias con infinita variedad de propiedades químicas,físicasyfisiológicas.Todas las células vivas contienen carbohidratos.Son la principal fuente de energía y la mas rápida.Aportan al organismo entre un40y80%de los requerimientos totales de energía.

Los carbohidratos pueden ser:Aldosas y Cetosas.

Una aldosa es un monosacárido (un glúcido simple) cuya molécula contiene un grupo aldehído, es decir, un carbonilo en el extremo de la misma. Su fórmula química general es C_nH_2nO_n (n>=3). Los carbonos se numeran desde el grupo aldehído (el más oxidado de la molécula) hacia abajo. Con solo 3 átomos de carbono, el gliceraldehído es la más simple de todas las aldosas

Una cetosa es un monosacárido con un grupo cetona por molécula.

Con tres átomos de carbono, la dihidroxiacetona es la más simple de todas las cetosas, y es el único que no tiene actividad óptica. Las cetosas pueden isomerizar en aldosas cuando el grupo carbonilo se encuentra al final de la molécula. Este tipo de moléculas se denominan azúcares reducidos.

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clasificación de los carbohidratos según el numero de unidades de carbohidrato

Monosacáridos

• los monosacáridos son azucares simple
• no se hidrolizan,es decir, no se descomponen en otros  compuestos mas simples
• poseen de 3 a 7 átomos de carbona  
• se nombran haciendo referencia al numero de carbono (3-7), terminando en el sufijo osa.

el principal monosacárido es la glucosa , es la principal fuente de energía de las células, es una hexosa que contiene 6 carbono y es una aldosa. es una forma de azúcar que se encuentra en las frutas y la miel , es un isómero de la fructosa con diferentes posiciones relativa de los grupos -OH y -O.

también la fructosa es un monosacárido al igual que la galactosa.

otros monosacáridos : Ribosa y desoxirribosa

• la ribosa es una azúcar de formula C5H10O5 .  la desoxirribosa es un azúcar de la formula C5H10O4 , deriva de la ribosa por la perdida de un átomo de carbono. 

  la desoxirribosa forma parte de los nucleótidos que constituyen la cadena del acido desoxirribonucleico y la ribo es uno de los componentes de los nucleótidos que constituyen el acido ribonucleico se encuentran también en la vitamina B12 y en la molécula de ATP. 

  OLIGOSACARIDOS  
• los oligosacáridos son uniones de mas de 2 monosacáridos
• el enlace que une a los dos monosacáridos se llama enlace glicosidico

el oligosacárido principal es la sacarosa , la principal fuente de energía de la célula. la sacarosa es azúcar de mesa o de caña es un disacárido de la glucosa y la fructosa.se sintetizan en las plantas pero no en animales superiores.

Polisacáridos

se clasifican según su composición

Homopolisacarido

heteropolisacaridos

según su función
Los polisacáridos están formados por la unión de centenares de monosacáridos, unidos por enla­ces “O-glucosídicos”.  Existen algunos formados por unidades de pentosa, llamados pentosanas, pero los que tienen importancia biológica son los polímeros de unidades de hexosas, llamados también hexosanas, y muy especialmente los polisacáridos formados de glucosa.

Los polisacáridos son sustancias de gran tamaño y peso molecular. Son totalmente insolubles en agua, en la que pueden formar dispersiones coloidales. No tienen sabor dulce. Pueden ser cristalizados, mantienen el aspecto de sólidos de color blanco y carecen de poder reduc­tor. Se pueden clasificar en dos grandes grupos:

• Homopolisacáridos, formados por el mismo tipo de monosacáridos. Destacan por su interés biológico el almidón, el glucógeno, la celulosa y la quitina.
• Heteropolisacáridos, formados por diferentes monómeros. Entre ellos se encuentran la pectina, la hemicelulosa, el agar-agar y diversas gomas y mucopolisacáridos.

polisacárido de reserva

los polisacárido de reserva son : almidón y glucógeno

polisacárido estructurales  

los de forma estructural son : celulosa y quitina

Glicoconjugado

A. Proteoglicano

los proteoglicanos son complejos proteicos y de una clase de polisacáridos llamados glicosaminoglicanos . estos Glicoconjugado se presentan en la matriz extracelular(tejido conectivo)de animales multicelulares.

B.Peptidoglicanos  

los peptodoglicanos son polisacáridos unidos a péptidos. las paredes celulares de muchas bacterias una clase especial de peptidoglicano con un componente de heteroglicano unido a un péptido de 4 a 5 residuos.

C.Glicoproteína

las glicoproteínas son proteínas que contienen oligosacáridos unidos en forma covalentes , son grupos derivado de proteínas que abarcan enzimas, hormonas, proteínas estructurales y proteínas de transporte