Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general:
Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa.
LA TRANSFERASA
Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro, según la reacción:
|
Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción representada en la Figura de la derecha:
glucosa + ATP
|
|
ADP + glucosa-6-fosfato
|
|
LA HIDROLASA
es la que cataliza la hidrolisis . son uma clase especial de transferasa donde el agua sirve de aceptor del grupo traansferido .la pirofosfatasa es un ejemplo de una hidrolasa
LAS LIASAS
catalizan la lisis del sustrato , al generar enlaces doble son reacciones de eliminación, no hidrolitica y no oxidante. la enzima mas sobre saliente es la piruvato descarboxilasa .
LAS ISOMERASAS
catalizan cambios estructurales dentro de una misma molécula un ejemplo de estas enzimas es la alanina racemasa.
LAS LIGASAS
catalizan la ligadura o union de los sustratos , esta reaccion necesita un suministro de energia potencial quimica de un nucleosido trifosfato.
ECUACION DE MICHAELIS-MENTEN
Michaelis y Menten propusieron un modelo simple para explicar la mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas. En este modelo la enzima se combina reversiblemente con su substrato para formar el complejo enzima-sustrato (ES) que subsecuentemente se rompe para formar el producto, hecho que regenera a la enzima. El modelo para una molécula de sustrato se muestra a continuación:
en donde: S es el substrato
E es la enzima
ES es el complejo enzima substrato o complejo de Michaelis y Menten
k1,k-1 y k2 son las constantes de velocidad de la reacción.
La ecuación de Michaelis y Menten describe como varía la velocidad de reacción con la concentración de sustrato:
en donde: v0 es la velocidad inicial de la reacción
Vmax es la velocidad máxima
Km es la constante de Michaelis y Menten= 
[S] es la concentración de sustrato
Inhibición competitiva
El inhibidor se une al enzima reversiblemente en el mismo sitio que es substrato y por tanto inhibidor y substrato compiten por el mismo sitio.
La constante KI es la constante de disociación del complejo EI; KI = [E][I]/[EI]. La siguiente expresión da la ecuación de la velocidad de reacción inhibida. En su determinación se ha tenido en cuenta que el enzima puede estar en el medio como enzima libre, como complejo ES o como complejo EI ([E]o = [E] + [ES] + [EI])
| La comparación de la ecuación anterior con la de Michaelis de la reacción no inhibida, indica que la constante catalítica no se ve modificada por la presencia del inhibidor, mientras que la constante de Michaelis del nuevo sistema es mayor que la del sistema no inhibido en un factor (1 + [I]/ KI).
En la figura de la izquierda se representa la doble inversa del sistema no inhibido y del inhibido competitivamente a una concentración dada de inhibidor. Para otra concentración distinta de inhibidor [I]', la pendiente de la representación será mayor si [I]'>[I] y viceversa |
Inhibición no competitiva
 | En la inhibición no competitiva, el inhibidor no se une al mismo sitio que el sustrato.
Un esquema cinético general para este tipo de inhibición no competitiva es:
|
El caso más simple de este tipo de mecanismos es cuando el inhibidor y el substrato tienen la misma tendencia a unirse al complejo enzima-substrato o al enzima-inhibidor respectivamente, que al enzima libre. Es decir KM = KIM y KI = KSI. Si, además, el complejo ESI es improductuvo (k' = 0), la ecuación de velocidad que se obtiene es:
Su comparación con la ecuación de Michaelis del sistema no inhibido indica que, mientras la constante de Michaelis de ambos sistemas no varía, la constante catalítica en el caso de inhibición es más pequeña en un factor (1 + [I]/ KI).
En la figura de la derecha se representa la doble inversa del sistema no inhibido y del inhibido no competitivamente a una concentración dada de inhibidor. Para otra concentración distinta de inhibidor [I]', la pendiente y la ordenada en el origen de la representación serán mayores si [I]'>[I] y viceversa |
|
Inhibición acompetitiva
En la inhibición acopetitiva, el inhibidor no se une en el mismo sitio que el sustrato, pero su unión al enzima aumenta la afinidad del sustrato por el enzima, dificultado su disociación e impidiendo la formación de los productos. En el esquema cinético más sencillo puede suponerse que el inhibidor se une al complejo de Michaelis ES, pero no al enzima y que el complejo ESI es improductivo.
Mecanismo enzimático
el mecanismo de reacción es una de las descripciones detalladas de los eventos moleculares , atómicos e incluso subatómicos que suceden durante la reacción.
se debe identificar:
modos químicos de la catálisis enzimática
residuos hidrofobicos de aminoácidos . residuos polares ionizable H2O forman parte del centro catalítico de la enzima.
la aceleración de una reacción se debe a la transferencia catalítica de un protón
se unen a un sustrato en forma covalente a la enzima y se forma un compuesto intermediario reactivo.
cuando el pH optimo , a la mitad entre los dos valores de pKa , la mayor cantidad de molécula de enzima esta en forma activa .
modos de enlazamiento en la catálisis enzimática
el efecto de la proximidad
enlazamiento débil del sustrato con la enzima
ajuste inducido
estabilidad del estado de transición
MEDICAMENTO QUE SON ENZIMAS
ENZYPRIDE®
Enzimático - Regulador digestivo y antiflatulento
COMPOSICION:
Cada gragea contiene:
Pancreatina............................................................. 400 mg
(Corresponde en contenido mínimo por gragea a: Amilasa 11,000 U. FIP,
Proteasa 800 U. FIP, Lipasa 12,500 U. FIP).
Dimetilpolisiloxano............................................... 60 mg
Bromopride................................................................... 5 mg
INDICACIONES:
- Antiemético, antiflatulento, regulador del vaciamiento gástrico o cuando éste semanifiesta debido a deficiencias enzimáticas.
- Trastornos de la digestión de proteínas, grasas e hidratos de carbono como consecuencia de insuficiencia excretora del páncreas, especialmente cuando éstos se presentan con aerofagia, meteorismo y flatulencia.
Actualmente casi todos nosotros hemos oído hablar de los beneficios de cuidar de la flora intestinal, y de los famosos “bichitos” que en ella podemos encontrar. Estos habitantes de nuestro intestino no son más que un conjunto de bacterias, que viven en perfecto equilibrio, cada una realizando su función y compartiendo cada uno su espacio, siempre y cuando la salud de nuestro intestino sea buena.
Este conjunto de bacterias, llamada microbiota, se encarga de mantener activas nuestras defensas, regular el tránsito intestinal, y ayudar a digerir y absorber los nutrientes que ingerimos.
En el proceso de la digestión cobran especial importancia las llamadas enzimas digestivas, que se encuentran de manera natural en nuestro sistema digestivo y que tienen como principal función la de romper en moléculas más pequeñas a aquellas de gran medida que ingerimos a través de los alimentos para que las podamos absorber fácilmente.
El propio envejecimiento y algunos trastornos en nuestro sistema digestivo puede hacer que nos falte la concentración de enzimas necesarias para poder llevar con éxito el proceso de la digestión, provocando que estas sean digestiones largas y difíciles y que aparezca flatulencia, e incluso astenia y reacciones alérgicas.
¿Cómo se si necesito tomar probióticos?
Algunos factores como la diarrea, los gases, alergias, bajadas de defensas recurrentes, o haber sufrido una gastroenteritis pueden ser una señal de alarma que nos indique que nuestro sistema digestivo necesita mejorar su flora intestinal.
Kyo·Dophilus es un complemento alimenticio a base de tres cepas bacterianas y enzimas digestivas que ayuda a regenerar la flora intestinal beneficiosa y a facilitar el proceso de la digestion.
|
No hay comentarios:
Publicar un comentario